腸激酶（Enterokinase,EK）是存在于哺乳動物十二指腸內(nèi)的一種異源二聚體絲氨酸蛋白酶。在 pH 值（4.5～9.5）、溫度 4～45℃范圍內(nèi)專一識別 Asp-Asp-Asp-Asp-Lys，并水解 Lys 后肽鍵。由于經(jīng) EK 裂解融合蛋白所釋放的目的多肽具有和野生型完全一致的N 末端氨基酸序列，因而可作為蛋白表達體系中融合蛋白的切割試劑。但是天然的腸激酶來源有限，價格昂貴，并且提取分離的成本高，加之天然提取的腸激酶易被其它蛋白酶污染，在切割融合蛋白的同時可能又降解了目的產(chǎn)物，運用基因工程方法可以彌補這些不足。