堿性蛋白酶
堿性蛋白酶,又稱(chēng)絲氨酸蛋白酶。常見(jiàn)的有兩種,一為Novo蛋白酶,另一為Carsberg蛋白酶,兩者的性質(zhì)和構(gòu)造相近,分別含275和274個(gè)氨基酸殘基,由一條多肽鏈構(gòu)成。在pH6~10下穩(wěn)定,低于6或大于11時(shí)很快失活。其活性中心含絲氨酸,故稱(chēng)絲氨酸蛋白酶[1] 。它不但能水解肽鍵, 還具有水解酰胺鍵、酯鍵以及轉(zhuǎn)酯和轉(zhuǎn)肽的功能。由于酶的專(zhuān)一性,它只能對(duì)蛋白質(zhì)水解,不能作用于淀粉、脂肪等物質(zhì)。
外觀一般呈粉末狀,也有部分呈微球狀。
堿性蛋白酶的主要來(lái)源為微生物提取,研究和應(yīng)用較多的主要是芽孢桿菌,以枯草桿菌為最,也有少量其他菌種,比如鏈霉菌。
菌種的生產(chǎn)能力和所含的酶活性、穩(wěn)定性往往達(dá)不到工業(yè)生產(chǎn)的需求,需要對(duì)菌種進(jìn)行篩選改進(jìn),常用的方法有誘變、基因工程、蛋白質(zhì)工程、孢子熱處理等。主要目標(biāo)是提高酶的活性、穩(wěn)定性(耐溫耐堿)、抗氧化、合性能。
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